Aminoácidos são unidades fundamentais que constituem as proteínas (polipeptídeos), moléculas mais abundantes na natureza, sendo quase 50% do peso seco de uma célula viva. São 20 aminoácidos principais, que podem se unir em ligações covalentes com sequências próprias. Cada aminoácido possui um grupo carboxila e um amino em comum, ligados a um carbono central, porém cada um possui uma cadeia lateral (ou grupo R) único, que é diferente em estrutura, tamanho, polaridade e solubilidade em água. Esse carbono central é denominado assimétrico como também centro quiral.

Os aminoácidos são agrupados por famílias de acordo com seus grupos R e suas características, principalmente a polaridade, ou seja, como cada radical interage com a água em pH biológico. Existem quatro famílias: os grupos R não polares, os grupos R polares não carregados, os grupos R polares negativos e os grupos R polares positivos.

Existem ainda aminoácidos especiais, presentes apenas em certas proteínas, derivados dos 20 aminoácidos padrão especificados acima. São alguns deles: 4-hidroxiprolina, 5-hidroxilisina, N-Metil-lisina, ácido Ycarboxiglutâmico, desmosina.

Em solução aquosa, essas biomoléculas podem comportar-se como ácido ou base. Isto deve-se ao fato de seus grupos amino ou grupo carboxila se ionizarem. Assim, o aminoácido pode apresentar-se como: básico, onde o grupo amino e o-carboxila estão protonados, ou seja, receberam prótons; íons dipolares ou zwitterions, onde o grupo amino está protonado e o carboxila não, deixando a molécula eletricamente neutra com carga positiva em um polo e outra negativa (no grupo amina e no carboxila respectivamente); ácido, onde ambos grupos doaram prótons e a molécula está totalmente negativa.

Dessa forma, os aminoácidos possuem curvas de titulação características, apresentando pK’ de cada grupo da molécula. Possuem ainda duas ou mais regiões onde a força tamponante está presente, ou seja, há pouca inclinação da curva com a titulação. Cada aminoácido possui um comportamento individual na curva de titulação.