Biossíntese de aminoácidos

Estes aminoácidos constituem a família do aspartato, este formado a partir do oxaloacetato numa reação de transaminação onde o glutamato é o doador do grupamento amino.

Para a conversão deste a lisina, metionina e treonina, uma redução do grupo b-carboxila é necessária, sendo o aspartato-b-semialdeído um intermediário comum na síntese dos três. O caminho comum é mais longo nas vias biossintéticas da metionina e treonina.

Para a lisina, a via de síntese em bactérias e plantas (que é a via aqui mostrada em 2D) é diferente daquela que ocorre em fungos. A maior complexidade da primeira pode estar relacionada com a produção de intermediários úteis a estes organismos, como já demonstrado em bactérias.

Para a síntese de metionina além do caminho descrito, há a possibilidade de uma via mais curta, com a síntese de homocisteína diretamente a partir de O-acilhomoserina (pulando, portanto, dois passos). Embora a metionina seja o fim desta via e então utilizada na síntese de proteínas, há um outro intermediário importante sintetizado a partir deste aminoácido: S-adenosilmetionina, que serve como doador de grupos metil em muitas reações e até do controle da via de síntese da metionina em muitos organismos.

Para a transformação de treonina a partir de homoserina, o grupo hidroxila precisa ser transferido da posição g à b, o que ocorre indiretamente.