Na degradação do glicogênio se dá a retirada repetida de unidades de glicose a partir das extremidades não redutoras (uma das extremidades da cadeia principal e o final das ramificações) pela enzima glicogênio fosforilase. Ao quebrar as ligações glicosídicas (do tipo alfa 1-4) a enzima adiciona um fosfato à molécula. O faz, no entanto, na posição C1, após o que age a enzima fosfo-glicomutase para a conversão de glicose-1-P em glicose-6-P. Portanto, quando a glicose que entra na via glicolítica deriva do glicogênio, as reações já iniciam a partir de Glicose-6-P.

Este tipo de quebra, que ocorre na mobilização intracelular dos polímeros de carboidratos, dita fosforólise, é portanto diferente da hidrólise que ocorre na degradação intestinal.

Esta fosforilase, entretanto, não possui atividade em ligações do tipo a1-6, ou seja, ligações que unem as ramificações à cadeia principal. Além disso, também não tem acesso às ligações a1-4 entre glicoses muito perto destas ramificações (em número de 4). Para agir nestas ligações faz-se necessária uma segunda enzima, a enzima desramificadora. Esta no entanto não age diretamente sobre as quatro glicoses restantes na ramificação: apenas a glicose envolvida na ligação a1-6 é mantida na ramificação e o restante é transferida à cadeia principal. Feito isso, esta enzima irá quebrar também a ligação a1-6 e liberar finalmente aquela glicose restante.