O nome recomendado deve ser qualificado em cada caso pela adição do nome da substância natural, por exemplo: maldoxiterina fosforilase, amido fosforilase e glicogênio fosforilase.

As fosforilases são enzimas alostéricas imprtantes no metabolismo do scarboidratos. Catalizam a formação de glicose-1-P a partir de cadeias poliglicosídicas como glicogênio, amido ou maltodextrina. Enzimas de diferentes fontes diferem entre os mecanismos regulatórios e seu substrato natural. Entretanto, todas as fosforilases conhecidas compartilham propriedades catalíticas e estruturais. Todas são enzimas dependentes do Piridoxal-P, ligado a um resíduo de lisina ao redor do qual uma seqüência altamente conservada pode sre utilizada como assinatura para detectar esta classe de enzimas.
Referência

Glicogênio fosforilase:

1,5-gliconolactona é um inibidor reversível bastante poderoso da glicogênio fosforilase.

Fosforilase A e B são, respectivamente, forma ativa e inativa da fosforilase. A ativação é feita por AMP e IMP. Serina-14 é fosforilada pela proteína quinase cAMP-ativada.

Piridoxal-P liga-se a Lisina-680 com função apenas estrutural, não envolvido no mecanismo.

Comparação entre a estrutura das duas formas (Sprang, S.R.; et al. 1988, Nature, 336, 215-221) - Glicogênio fosforilase possui cerca de 842 aminoácidos, e é um díero de duas subunidades idênticas, cada uma composta de dois domínios - 1 e 2.

--Domínio1: regulatório (1-148). Possui dois subdomínios: Interface sub-domínio (1-315), e sub-domínio de ligação ao glicogênio (316-484).

--Domínio 2- contém um enovelamento ligador de nucleotídeo.

o sítio catalítico está localizado entre od dois domínio.

AMP (efetor)- Tirosina75 encaixa-se sobre o anel purínico do AMP. Arginina 309 e 310 formam ligações pelo pareamento de hidrogênios com o grupo fosfato do AMP.

Glicose-6-P (efetor)- os íons fosfato paream-se com a Arginina 309 e 310.