|
ENZIMA - EC 1.8.1.4 - Dihidrolipoamida
Desidrogenase
|
|||||
|
|||||
|
Clique sobre a figura para abrir/fazer o download do arquivo PDB (tridimensional e interativo) |
|||||
|
Dados da estrutura
|
Localização celular: mitocôndria
|
||||
|
|
|||||
|
EC
|
1.8.1.4 | ||||
|
Nome oficial
|
Dihidrolipoamida Desidrogenase
|
||||
|
Nome(s) alternativo(s)
|
Lipoamida redutase (NADH)
componente E3 do complexo oxoglutarato desidrogenase Lipoil desidrogenase Dihidrolipoil desidrogenase Diaforase |
||||
|
Classe
|
Oxidoredutases - atuando em grupos sulfurados
de doadores com NAD+ ou NADP+ como aceptores.
|
||||
|
Reação catalisada
|
Dihidrolipoamida + NAD+
|
||||
|
Substratos
|
Dihidrolipoamida
Azul de Metileno NAD+ |
||||
|
Produtos
|
Lipoamida
NADH |
||||
|
Cofatores
|
FAD
|
||||
|
Vias metabólicas
|
Ciclo
do Ácido Cítrico (3D)
Degradação de isoleucina, leucina e triptofano (3D - isoleucina, leucina e triptofano) Degradação da Lisina e Triptofano (3D) |
||||
|
Outros comentários
|
Componente do complexo multienzimático piruvato desidrogenase e oxoglutarato desidrogenase. |
||||
|
Esta enzima primeiramente foi demonstrada como catalisadora da oxidação de NADH por azul de metileno - atividade diaforase. |
|||||
|
|
|||||