Serina e treonina desidratases são enzimas dependentes de Piridoxal-P funcional e estruturalmente relacionadas:

-L-serina desidratase (EC 4.2.1.13) e D-serina desidratase (EC 4.2.1.14) catalizam a desidratação de L-serina (ou D-serina respectivamente) a amônia e piruvato.

-Treonina desidratase (EC 4.2.1.16) cataliza a desidratação de treonina a a-cetobutarato e amônia. Em Escherichia coli e outros microorganismos duas classes são conhecidas. Uma está envolvida na biossíntese de isoleucina, a outra no catabolismo de hidroxiaminoácidos.

Treonina sintase (EC 4.2.99.2) também é uma enzima dependente de Piridoxal-P, que cataliza a transformação de homoserina-P a treonina. Foi demonstrado que esta enzima está distantemente relacionada às duas primeiras enzimas.

Em todas estas enzimas, o grupo Piridoxal-P está ligado à um resíduo de lisina. A seqüência ao redor deste resíduo é suficientemente conservada para permitir o desenvolvimento de uma assinatura de reconhecimento específica para as três enzimas citadas.
Referência