Dois diferentes tipos de tiolase são encontrados tanto em eucariontes quanto procariontes: acetoacetil-tiolase (EC 2.3.1.9) e 3-cetoacil-CoA tiolase (EC 2.3.1.16). Esta última (também chamada tiolase tipo I) possui especificidade substratos de cadeia longa, e está envolvida em vias degradativas como b-oxidação de ácidos graxos. Acetoacetil-CoA tiolase (tiolase II) é específica para a tiólise de acetoacetil-CoA e está envolvida em vias biossintéticas, como síntese de poli b-hidroxibutirato e biogênese de esteróis.

Em eucariontes há dois tipos de 3-cetoacil-CoA tiolase: um localizado na mitocôndria e outro nos peroxissomos.

Há dois resíduos conservados de cisteína importantes à atividade das tiolases. O primeiro, localizado na porção N-terminal da enzima, está envolvida na formação de um acil-enzima intermediário; o segundo, na extremidade C-terminal é o sítio ativo envolvido na reação de deprotonação e condensação.

Há três assinaturas para esta família de proteínas, duas baseadas nas regiões ao redor das cisteínas biologicamente importantes anteriormente citadas. A terceira é baseada num região altamente conservada na porção C-terminal destas enzimas.
Referência