Tem-se demonstrado relação estrutural e funcional entre um bom número de 2-hidroxiacido desidrogenases NAD-dependente que mostram especificidade para o isômero D de seu substrato. Algumas delas são:

-D-lactato desidrogenase (1.1.1.28)-uma enzima bacteriana que cataliza a redução de D-lactato a piruvato; D-glicerato desidrogenase (1.1.1.29), uma enzima encontrada no peroxissomo de plantas, que cataliza a redução de hidroxipiruvato a glicerato (parte do ciclo do glicolato da fotorespiração); e muitas outras.

Foram escolhidas três das mais conservadas regiões destas enzimas para a "assinatura" do grupo. A primeira é rica em glicina e localizada na porção central destas enzimas, e provavelmente corresponde ao domínio de ligaçõ ao NAD. As duas outras regiões contém um número de resíduos carregados conservados, alguns dos quais participam do mecanismo catalítico.
Referência