Aminotransferases compartilham certos mecanismos com outras enzimas dependentes de Piridoxal-P, como a ligação covalente ao grupo Pridoxal-fosfato a um resíduo de lisina. Baseado na seqüência de aminoácidos, estas enzimas podem ser agrupadas em subfamílias.

--Classe I:
Atualmente constitui-se das seguintes enzimas: Aspartato aminotransferase (AAT) (EC 2.6.1.1), tirosina aminotransferase (EC 2.6.1.5), aromáticos aminotransferase (EC 2.6.1.57), 1-aminociclopropano-1-carboxilato sintase (EC 4.4.1.14), e outras proteínas. A seqüência ao redor do sítio de ligação do piridoxal-P nesta classe de enzimas é suficientemente conservada para mermitir a criação de uma assinatura para reconhecimento.
Referência

--Classe II:
Atualmente constitui-se das seguintes enzimas: Glicina acetiltransferase (EC 2.3.1.29), ácido 5-aminolevulínico (EC 2.3.1.37), (EC 2.3.1.47), Histidinol-P aminotransferase(EC 2.6.1.9), Serina palmitoil-transferase (EC 2.3.1.50). A seqüência ao redor do sítio de ligação do piridoxal-P nesta classe de enzimas é suficientemente conservada para mermitir a criação de uma assinatura para reconhecimento.
Referência

--Classe III:
Atualmente constitui-se das seguintes enzimas: Acetilornitina aminotransferase (EC 2.6.1.11), ornitina aminotransferase (EC 2.6.1.13), w-amino-ácido-piruvato aminotransferase (EC 2.6.1.18), 4-aminobutirato amniotransferase (EC 2.6.1.19), DAPA aminotrasnferase (EC 2.6.1.62), 2,2-dialquilglicina descarboxilase (EC 4.1.1.64), glutamato-1-semialdeído aminotransferase (EC 5.4.3.8), e outras proteínas. A seqüência ao redor do sítio de ligação do piridoxal-P nesta classe de enzimas é suficientemente conservada para mermitir a criação de uma assinatura para reconhecimento.
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--Classe IV:
Atualmente constitui-se das seguintes enzimas: Aminoácidos de cadeia ramificada aminotransferase (EC 2.6.1.42), D-alanina aminotransferase (EC 2.6.1.21), 4-amino-4-deoxicorismato liase. Estas são enzimas de cerca de 270 a 415 resíduos de aminoácidos que compartilham algumas regiões de similaridade na seqüência. Supreendentemente, a mais conservada delas não inclui o resíduo de lisina ao qual o piridoxal-P se liga. Esta região é utilizada como assinatura de reconhecimento e está localizada a 40 resíduos da lisina ativa, pelo seu lado C-terminal.
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--Classe V :
Atualmente constitui-se das seguintes enzimas: Fosfoserina aminotransferase (EC 2.6.1.52), serina-glioxalato aminotransferase (EC 2.6.1.45), serina-piruvato aminotransferase (EC 2.6.1.51), e outras proteínas. A seqüência ao redor do sítio de ligação do piridoxal-P nesta classe de enzimas é suficientemente conservada para mermitir a criação de uma assinatura para reconhecimento.
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