ENZIMA - EC 6.3.1.2 - Glutamato-amônia
ligase
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EC
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6.3.1.2
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Nome oficial
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Glutamato-amônia ligase
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Nome(s) alternativo(s)
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Glutamina sintetase
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Classe
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Ligases - Formadoras de ligações
C-N - Ácido-amônia (ou amina) ligases (amida sintetases
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Reação catalisada
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ATP + L-glutamato + NH3 ADP
+ P + L-glutamina
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Substratos
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ATP
L-Glutamato NH3 4-Metileno-L-glutamato |
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Produtos
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ADP Orto-P L-Glutamina |
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Vias metabólicas
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Outros comentários
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Também atua, mais lentamente, em 4-metileno-L-glutamato. |
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Parece haver 3 diferentes classes de GS: |
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-Classe I (GSI) - são específicas para procariontes, e são oligômeros de 12 subunidades idênticas. A atividade deste tipo de enzima é controlada pela adenilação de um resíduo de tirosina. A enzima adenilada é inativa. |
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-Classe II (GSII) - são encontradas em eucariontes e em bactérias pertencentes as famílias Rhizobiaceae, Frankiaceae, e Streptomycetaceae (que também possuem enzimas de classe I). GSII são octâmeros de subunidades idênticas. Plantas possuem dois ou mais tipos de GSII, e uma das isozimas é translocada ao citoplasma. |
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-Classe III (GSIII) - até agora só foi encontrada em Bacteroides fragilis e em Butyrivibrio fibrisolvens. É um hexãmero de cadeias idênticas. É bem maior (cerca de 700 aminoácidos) que enzimas do grupo GSI (450 a 470 aminoácidos) ou GSIII (350 a 420 aminoácidos). |
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Enquanto as três
classes de GS's são claramente relacionadas estruturalmente, as
similaridades na seqüência não são muito extensivas.
Como assinatura de reconhecimento foram selecionadas três regiões
conservadas. A primeira é baseada em um conservado tetrapeptídeo
na porção N-terminal da enzima; a segunda é baseada
em uma região rica em glicina provavelmente envolvida na ligação
ao ATP. A terceira região é específica para a classe
I e inclui o resíduo de tirosina reversívelmente adenilado. |
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