ENZIMA - EC 6.3.1.2 - Glutamato-amônia ligase

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EC
 
6.3.1.2
Nome oficial
Glutamato-amônia ligase
Nome(s) alternativo(s)
Glutamina sintetase
Classe
Ligases - Formadoras de ligações C-N - Ácido-amônia (ou amina) ligases (amida sintetases
Reação catalisada
ATP + L-glutamato + NH3 ADP + P + L-glutamina
Substratos
ATP
L-Glutamato
NH3
4-Metileno-L-glutamato
Produtos
ADP
Orto-P
L-Glutamina
Vias metabólicas
Outros comentários

Também atua, mais lentamente, em 4-metileno-L-glutamato.

Parece haver 3 diferentes classes de GS:

-Classe I (GSI) - são específicas para procariontes, e são oligômeros de 12 subunidades idênticas. A atividade deste tipo de enzima é controlada pela adenilação de um resíduo de tirosina. A enzima adenilada é inativa.

-Classe II (GSII) - são encontradas em eucariontes e em bactérias pertencentes as famílias Rhizobiaceae, Frankiaceae, e Streptomycetaceae (que também possuem enzimas de classe I). GSII são octâmeros de subunidades idênticas. Plantas possuem dois ou mais tipos de GSII, e uma das isozimas é translocada ao citoplasma.

-Classe III (GSIII) - até agora só foi encontrada em Bacteroides fragilis e em Butyrivibrio fibrisolvens. É um hexãmero de cadeias idênticas. É bem maior (cerca de 700 aminoácidos) que enzimas do grupo GSI (450 a 470 aminoácidos) ou GSIII (350 a 420 aminoácidos).

Enquanto as três classes de GS's são claramente relacionadas estruturalmente, as similaridades na seqüência não são muito extensivas. Como assinatura de reconhecimento foram selecionadas três regiões conservadas. A primeira é baseada em um conservado tetrapeptídeo na porção N-terminal da enzima; a segunda é baseada em uma região rica em glicina provavelmente envolvida na ligação ao ATP. A terceira região é específica para a classe I e inclui o resíduo de tirosina reversívelmente adenilado.
Referência


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