Itaconato pode atuar no lugar de succinato, e ITP no lugar de GTP.

Quatro diferentes enzimas possuem o mesmo mecanismo catalítico que envolve a fosforilação pelo ATP (ou GTP) de um resíduo específico de histidina no sítio ativo. São elas:

-ATP citrato-liase (EC 4.1.3.8), a enzima primária responsável pela síntese de de acetil-CoA citosólica em muitos tecidos, catalizando a formação de acetil-CoA e oxaloacetato a partir de citrato e CoA com a concomitante hidrólise de ATP a ADP e fosfato. É um tetrâmero de subunidades idênticas.

-Succinil-CoA ligase (formadora de GDP) (EC 6.2.1.4) - um dímero de cadeias a e b.

-Succinil-CoA ligase (formadora de ADP) (EC 6.2.1.5) - uma enzima bacteriana que durante o metabolismo aeróbio atua no Ciclo de Krebs, acoplando a hidrólise de succinil-CoA à síntese de ATP. Pode também funcionar na outra direção - anabolicamente. É uma enzima tetrâmerica composta de duas subunidades a e duas b.

-malato-CoA ligase (EC 6.2.1.9) (malil-CoA sintetase) é uma enzima bacteriana que forma malil-CoA a partil de malato e CoA com a concomitante hidrólise de ATP a ADP e fosfato. Malato-CoA ligase é composta de duas subunidades diferentes.

Foram desenvolvidas três assinaturas de reconhecimento para estas enzimas, a primeira corresponde a uma região rica em glicina, localizada na segunda metade da ATP citrato liase e na subunidade a das succinil-CoA ligases e malato-CoA ligase. A segunda assinatura, localizada a uns 50 resíduos da extremidade C-terminal da primeira enzima, inclui o resíduo de histidina fosforilado ativo. A útima assinatura corresponde a região conservada localizada na primeira metade da ATP citrato liase e nas subunidades b das succinil-CoA ligases e malato-CoA ligase.
Referência