A atividade máxima só é conseguida na presença de a-D-glicose 1,6-bi-P. Este bi-P é um intermediário da reação, sendo formado pela trasnferência de um resíduo fosfato da enzima ao substrato, mas a dissociação do bi-P do complexo enzimático é bem mais lenta que a isomerização total.

Ainda, mais lentamente, cataliza a interconversão de isômeros 1-P a 6-P de muitas outras a-D-hexoses, e a interconversão de a-D-ribose 1-P e 5-P.

Fosfomanomuase (EC 5.4.2.8) é uma enzima responsável pela conversão de D-manose 1-P a D-manose 6-P. PMM é necessária para diferentes vias biossintéticas em bactérias.

O mecanismo catalítico tanto da PGM e PMM envolve a formação de um intermediário fosfoserina. A seqüência ao redor deste resíduo de serina é bem conservada e pode ser utilizada como asisnatura de reconhecimento. Algumas proteínas não caracterizadas de bactérias também pertencem a esta família.
Referência