ENZIMA - EC 5.4.2.1 - Fosfoglicerato mutase
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EC
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5.4.2.1
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Nome oficial
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Fosfoglicerato mutase
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Nome(s) alternativo(s)
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Fosfoglicerato fosfomutase
Fosfogliceromutase PGAM |
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Classe
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Isomerases - Intramolecular transferases
(mutases) - P-transferases (fosfomutases)
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Reação catalisada
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2-P-D-glicerato + 2,3-di-P-glicerato 3-P-D-glicerato
+ 2,3-di-P-glicerato
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Substratos
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2-P-D-glicerato
3-P-D-gliceroil P |
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Produtos
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3-P-D-glicerato 2,3-bi-P-D-glicerato |
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Vias metabólicas
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Outros comentários
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As enzimas de mamíferos e leveduras são fosforiladas por (2R)-2,3-di-P-glicerato, que também é um intermediário. A dissociação de bi-P da enzima presente no músculo de coelho é bem mais lenta que a isomerização total. Enzimas de arroz, insetos e alguns fungos, entretanto, possuem ação máxima na ausência de 2,3-di-P-fosfoglicerato. |
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Cataliza ainda, lentamente, as reações EC 5.4.2.4, e é estruturalmente relacionada a enzima responsável por estas reações - a bifosfoglicerato mutase (BPGM) - ambas catalizam reações envolvendo transferência de grupos fosfato entre os três carbonos do fosfoglicerato, com a formação de um intermediário fosfohistidina. As duas enzimas podem catalizar três diferentes reações, embora em diferentes proporções: |
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- A isomerização
de 2-fosfoglicerato (2-PGA) a 3-fosfoglicerato (3- |
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- A síntese de 2,3-DPG a partir de 1,3-DPG como 3-PGA como iniciador. |
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- A degradação de 2,3-DPG a 3-PGA (atividade fosfatase EC 3.1.3.13). |
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Em mamíferos, PGAM é uma proteína dimérica. Há duas isoformas de PGAM: M (músculo) e B (cérebro - do inglês "brain"). Em leveduras, é uma proteína tetrâmerica. A BPGM é uma proteína dimérica encontrada principalmente em eritrócitos, onde possui o papel de maior importância na regulação da afinidade da hemoglobina por oxigênio, como conseqüência do controle da concentração de 2,3-DPG. |
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A enzima bifuncional
6-fosfofruto-2-quinase / frutose-2,6-bifosfatase (EC
2.7.1.105 e EC
3.1.3.46) (PF2K) cataliza tanto a síntese quanto a degradação
de frutose-2,6-bi-P. PF2K é uma importante enzima na regulação
do metsbolismo de carboidratos no fígado. Como PGAM/BPGM, a reação
frutose-2,6-bifosfatase envolve um intermediário fosfohistidina
e o domínio fosfatase da PF2K é estruturalmente relacionado
a PGAM/BPGM. A enzima bacteriana a-ribazol-5'-fosfatase
envolvida na biossíntese de cabalamina também pertence a
esta família, para a qual foi desenvolvida uma assinatura de reconhecimento
baseada na região ao redor do resíduo fosfohistidina. |
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