Em microorganismos PDT está envolvida na via terminal de biossíntese da fenilalanina. Em algumas bactérias como Escherichia coli é parte de uma enzima bifuncional que também cataliza a transformação de corismato a prefenato (atividade corismato mutase) enquanto em outras bactérias é uma enzima monofuncional. A seqüência da enzima monofuncional alinha-se bem com a porção C-terminal das proteína multifuncional.

Como assinatura de reconhecimento foram escolhidas duas regiões conservadas. A primeira região contém uma treonina conservada que tem sido citada como essencial para a atividade da enzima em Escherichia coli. A segunda região inclui um glutamato conservado. Ambas as regiões estão na porção C-terminal da enzima.
Referência