Também cataliza a conversao de serina e indol a triptofano e água e de indol-glicerol-P a indol e gliceraldeído-P.

Em alguns organismos, esta enzima é parte de uma proteína multifuncional juntamente com um ou mais componentes do sistema de biossíntese do triptofano.

Em geral, esta enzima possui dois domínios funcionais: uma para a clivagem aldol de indol-glicerol-P a indol e gliceraldeído-3-P e outro para a síntese de triptofano a indol e serina. Em bactérias e plantas, cada domínio é encontrado como uma subunidade separada (cadeias a e b), enquanto em fungos os dois dompinios estão fundidos em uma proteína multifuncional.

Como assinatura de reconhecimento para a cadeia a, foi selecionada uma região conservada que contém três resíduos ácidos conservados. Acredita-se que o primeiro e o terceiro resíduo sirvam como doadores/aceptores de prótons no mecanismo catlítico da enzima.
Referência

A cadeia b requer Piridoxal-P como cofator, ligado a um resíduo de lisina. A região ao redor deste resíduo também contém dois resíduos de histidina que fazem parte do sítio de ligação ao Piridoxal-P. A assinatura de reconhecimento para esta cadeia é derivada desta região.
Referência