Também atua em (3S,4R)-cetoses 1-P. A enzima aumenta a atração de elétrons pelo grupo carbonil, algumas (classe I) formando um imina protonada, outras (Coasse II), especialmente de origem microbiana, polarizam-no com um íon metálico, como ao zinco.

CLASSE I: Encontradas principalmente em eucariontes superiores, são enzimas homotetrâmicas que formam um intermediário base de Schiff entre o grupo carbonil (C-2) do substrato e o grupo epsilon-amino de um resíduo de lisina. Em vertebrados, três formas desta enzima são encontradas: aldolase A no músculo, B no fígado e C no cérebro. A seqüência ao redor da lisina ativa é conservada e pode sre utilizada como assinatura de reconhecimento.
Referência

CLASSE II: Encontradas principalmente em procariontes e fungos, são enzimas homodiméricas que requerem um íon metálico divalente - geralmente zinco - para sua atividade. Como assinatura de reconhecimento para este grupo de enzimas foram selecionadas duas regiões. A primeira está localizada na primeira metade da seqüência e contém dois resíduos de histidina envolvidos na ligação ao zinco. A segunda, localizada na porção C-terminal, conteém resíduos ácidos ligados e glicinas.
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