ENZIMA - EC 3.5.2.3 - Dihidroorotase
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EC
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3.5.2.3
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Nome oficial
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Dihidroorotase
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Nome(s) alternativo(s)
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Carbamoilaspártico dehidrase
DHOase. |
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Classe
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Hidrolases - Atuando em ligações
carbono-nitrogênio - Atuando em amidas cíclicas
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Reação catalisada
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(S)-dihidroorotato + H2O N-carbamoil-L-aspartato
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Substratos
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(S)-dihidroorotato
H2O |
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Produtos
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N-carbamoil-L-aspartato | ||||
Cofatores
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Zinco
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Vias metabólicas
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Outros comentários
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Em bactérias, DHOase é um dímero de cadeias idênticas de cerca de 400 resíduos de aminoácidos. Em eucariontes superiores, é parte de uma grande proteína multifuncional conhecida como "rudimentar" em Drosophila e "CAD" em mamíferos, e que cataliza os três primeiros passos na biossíntese de pirimidinas. O domínio DHOase está localizado na parte central da poliproteína. Em leveduras, DHOase é codificada por uma proteína monofuncional, entretanto, um domínio DHOase defeituoso pode ser encontrado numa proteína multifuncional que cataliza os dois primeiros passos na biossíntese de pirimidinas. |
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A comparação da seqüência de várias fontes mostra duas regiões altamente conservadas. A primeira, localizada na extremidade N-terminal e contém dus hitidinas envolvidas na ligação com o íon Zinco. A segunda está na porção C-terminal. Ambas servem de assinatura de reconhecimento. |
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Alantoinase
(EC 3.5.2.5) é a enzima que hidrolisa alantoína a alantoato.
Em leveduras é a primeira enzima na via de degradação
da alantoína; em anfíbios e peixes cataliza o segundo passo
na degradação de ácido úrico. A seqüência
da alantoinase é evolutivamente relacionada à da DHOase. |
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