ENZIMA - EC 3.5.2.3 - Dihidroorotase

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EC
 
3.5.2.3
Nome oficial
Dihidroorotase
Nome(s) alternativo(s)
Carbamoilaspártico dehidrase
DHOase.
Classe
Hidrolases - Atuando em ligações carbono-nitrogênio - Atuando em amidas cíclicas
Reação catalisada
(S)-dihidroorotato + H2O N-carbamoil-L-aspartato
Substratos
(S)-dihidroorotato
H2O
Produtos
N-carbamoil-L-aspartato
Cofatores
Zinco
Vias metabólicas
Outros comentários

Em bactérias, DHOase é um dímero de cadeias idênticas de cerca de 400 resíduos de aminoácidos. Em eucariontes superiores, é parte de uma grande proteína multifuncional conhecida como "rudimentar" em Drosophila e "CAD" em mamíferos, e que cataliza os três primeiros passos na biossíntese de pirimidinas. O domínio DHOase está localizado na parte central da poliproteína. Em leveduras, DHOase é codificada por uma proteína monofuncional, entretanto, um domínio DHOase defeituoso pode ser encontrado numa proteína multifuncional que cataliza os dois primeiros passos na biossíntese de pirimidinas.

A comparação da seqüência de várias fontes mostra duas regiões altamente conservadas. A primeira, localizada na extremidade N-terminal e contém dus hitidinas envolvidas na ligação com o íon Zinco. A segunda está na porção C-terminal. Ambas servem de assinatura de reconhecimento.

Alantoinase (EC 3.5.2.5) é a enzima que hidrolisa alantoína a alantoato. Em leveduras é a primeira enzima na via de degradação da alantoína; em anfíbios e peixes cataliza o segundo passo na degradação de ácido úrico. A seqüência da alantoinase é evolutivamente relacionada à da DHOase.
Referência


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