D-glicose, D-manose, D-frutose, sorbitol e D-glicosamina podem atuar como aceptores. ITP e dATO podem atuar como aceptores. No fígado a isozima é chamada glicoquinase.

Hexoquinase é uma importante enzima glicolítica que cataliza a fosforilação de ceto e aldohexoses utilizando MgATP como doador fosforil.

Em vertebrados há quatro principais isozimas, comumente referidas como tipos I, II, II e IV. A hexokinase do tipo IV, que geralmente é de forma incorreta designada glicoquinase, é expressa apenas no fígado e células b-pancreáticas, e tem importante papel na regulação da secreção de insulina. É uma proteína de cerca de 50KDa. Hexoquinases do tipo I e II, que possuem baixos valores de Km para a glicose, possuem uma massa de cerca de 100KDa. Estruturalmente consistem de um domínio N-terminal muito pequeno ligado a membrana, seguido por dois domínios de 450 resíduos altamente similares. O primeiro domínio perdeu sua atividade catalítica e transformou-se num domínio regulatório. Em leveduras há três diferentes isozimas de cerca de 50KDa.

Todas estas enzimas contém uma (ou duas no caso dos tipos I e III) regiões altamente conservadas que forma demonstradas como envolvidas na ligação com o substrato. Esta região serve de assinatura.
Referência