Esta enzima cataliza a condensação de Malonil-ACP com a cadeia de ácido graxo em formação. É encontrado como componente dos seguintes sistemas enzimáticos:

--Ácido graxo sintetase (FAS), que cataliza a formação de ácidos graxos de cadeia longa a partir de Acetil-CoA, malonil-CoA e NADPH. FAS de bactérias e cloroplastos de plantas são compostas de oito subuniddaes separadas que correspondem a diferentes atividades enzimáticas; b-cetoacil sintase é um destes polipeptídeos. FAS de fungos consistem de duas proteínas multifuncionais, FAS1 e FAS2; o domínio b-cetoacil sintase está localizado n porção C-terminal da FAS2. FAS de vertebrados consiste de uma cadeia única multifuncional, com o domínio b-cetoacil sintase na porção N-terminal.

--A multifuncional ácido 6-metil salicílicosintase (MSAS) de Penicillium
patulum. Esta enzima está envolvida na biossíntese de um antibiótico policetídeoe tem um domínio KAS na porção N-terminal.

--Sistemas enzimáticos antibióticos-policetídeos sintase. Policetídeos são metabólitos secundários produzidos por microorganismos e plantas a partir de ácidos graxos simples. KAS é um dos componentes envolvidos na biossíntese dos antibióticos de Streptomyces polyketide - granaticina, tetracenomicina e eritromicina.

--Proteína multifuncional Wa de Emericella nidulans. Esta enzima está envolvida na biossíntese de um pigmento verde - conidial. É uma proteína de cerca de 216 KDa que contém um domínio KAS.

--Proteína nodE de Rhizobium nodulation.

--Proteína mitocondrial CEM1 de leveduras.

A reação de condensação é um processo de dois passos: o componente acil de um acil primer(iniciador) ativado é trasnferido a uma resíduo de cisteína da enzima e é então condensado com um doador malonil ativado, com a liberação concomitante de dióxido de carbono. A seqüência ao redor do sítio ativo cisteína é bem conservada e pode ser utilizada como assinatura para reconhecimento.
Referência