Existem dois tipos de ribonucleotídeo redutase que catalisam esta redução da ribose, um amplamente distribuído na natureza e presente em mamíferos, e outro que parece está restrito a certos microorganismos.

A ribonucleotídeo redutase é notável pelo fato de seu mecanismo de reação prover o exemplo melhor caracterizado do envolvimento de radicais livres nas transformações bioquímicas. Desta forma, ela é um protótipo para as reações envolvendo radicais intermediários, uma vez tidos como raros nos sistemas biológicos.

A síntese redutiva de desoxiribonucleotídeos a partir de seus precursores ribonucleotídeos provê os precursores necessários para a síntese de DNA. É uma enzim oligomérica, composta de uma subunidade maior (700 a 1000 resíduos de aminoácidos) e uma subunidade pequena (300 a 400 resíduos).

Subunidade maior: Há regiões de similaridade na seqüência da maior de procariontes, eucariontes e vírus, uma delas serve de assinatura para reconhecimento. Referência

A subunidade menor liga-se a dois átomos de ferro (três glutamatos, um aspartato, e duas histidinas estão envolvidas na ligação ao metal) e contém uma tirosina na sítio ativo. As regiões da seqüência que contém o resíduo ligador ao metal e a tirosina são conservados em procariontes, eucariontes e vírus, servindo de assinatura. Referência

Esta enzima possui uma regulação singular: além da atividade, também sua afinidade pelo substrato pode ser regulada. Há, portanto, dois sítios de regulação. O sítio que controla a atividade da enzima possui como moduladores o ATP (efeito positivo) e o dATP (efeito negativo). A regulação da especificidade é feita de tal forma que a produção de precursores para a síntese de DNA seja balanceada entre os diferentes tipos de precursores. Assim, caso ATP ou dATP liguem-se ao sítio da enzima, isto favorecerá a redução de UDP e CDP. Já a ligação de dTTP ou dGTP, favorece o consumo de GDP e ADP respectivamente.