Na levedura, a enzima age mais rapidamente com NAD+. Já a enzima de Neurospora, com NADP+. Na Escherichia coli esta é uma proteína multifuncional, que também cataliza a reação de EC 2.7.2.4 (aspartato quinase).

Homoserina desidrogenase cataliza a redução de asparto beta-semialdeído a homoserina, numa reação NAD-dependente. Esta reação é o terceiro passo na via de conversão do aspartato a homoserina, que participa da biossíntese da treonina, e então isoleucina e metionina. HDh é encontrada tanto como uma cadeia única em bactérias e leveduras, quanto na forma de uma enzima bifuncional consistindo de um domínio aspatoquinase N-terminal e um domínio C-terminal HDh, esta forma encontrada em plantas e bactérias como a Escherichia coli.

O resíduo mais conservado utilizado para caracterização é formado por 23 a 24 resíduos localizados na porção central, e com dois resíduos conservados de aspartato.
Referência