ENZIMA - EC 1.1.1.27 Lactato desidrogenase
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EC
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1.1.1.27
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Nome oficial
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Lactato desidrogenase
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Nome(s) alternativo(s)
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Ácido lático desidrogenase
Desidrogenase lática |
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Classe
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Oxidoredutases atuando no grupo CH-OH dos doadores, com
NAD+ or NADP+ como aceptores
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Reação catalisada
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(S)-lactato + NAD(+) piruvato
+ NADH
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Substratos
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(S)-Lactato
Ácido (S)-2-Hidroximonocarboxílixo NAD+ |
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Produtos
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Piruvato
NADH |
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Vias metabólicas
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Outros comentários
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Também oxida outroa ácidos (S)-2-hhidroximonocarboxilícos. No animal, NADP+ também age, mais devagar, mas não na enzima bacteriana. |
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Esta enzima cataliza a interconversão NAD-dependente entre piruvato e L-lactato. Nos músculos, em vertebrados e em bactérias láticas representa o passo final da glicólise anaeróbia. |
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Sua forma ativa é tetramérica, e está presente tanto em eucariontes como em procariontes. Em vertebrados há três isozimas: LDH-A, predominante nos músculos esqueléticos; LDH-B, encontrada do músculo cardíaco; e LDH-C, acahada apenas nos espermatozóides de mamíferos e aves. No cristalino e aves e crocodilianos. a LDH-B serve como proteína estrutural. |
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O reconhecimento
é baseado numa região que inclui um resíduo conservado
de histidina, essencial ao mecanismo catalítico. |
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